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Abstract
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Humanes Serum Albumin als mögliche Ursache für Präzipitatentwicklung und Emulsifikation bei Glaskörpertamponade durch Hydrofluorkarbone
Hoerauf H.1, Moll R.2, John H.3, Laqua H.1
1Universitäts-Augenklinik Lübeck; 2IPF Pharmaceuticals GmbH, Hannover; 3Inst. für Biochemie Universität Lübeck
Hintergrund: Patienten mit komplizierter Netzhautablösung und schwerer Schrankenstörung wiesen hohe Konzentrationen von Serumproteinen im Glaskörper auf. Ziel war es, die Wechselwirkung von Serumalbumin mit unterschiedlichen Hydrofluorkarbonen zu untersuchen.
Methode: A) Intraoperative Proben von Präzipitaten unter HFCL-Tamponade wurden durch Elektrophorese und MALDI-TOF Analyse untersucht. Enzymatische Spaltprodukte des Proteins wurden über N-terminale Sequenzanalyse nach Edman und MALDI-TOF-MS untersucht. B) Humanes Serumalbumin (HSA) und verschiedene Fluorkarbon-Flüssigkeiten (O62, O62-Oligomer, F6H8, PFD, Silikonöl) werden in Glaskolben rotiert.
Ergebnisse: A) Die chemische Analyse des in vivo Präzipitates ergab den Verdacht auf modifiziertes HSA. B) Präzipitatbildung wurde in vitro nur bei Mischung von HSA und O62-Oligomer beobachtet. Emulsifikation bzw. Dispersion trat bei Mischung von HSAmit O62-Oligomer > O62 > F6H8 > Silikonöl auf. Die Größe und Transparenz der Blasen variierte erheblich.
Schlussfolgerungen: HSA als Hauptprotein im Glaskörper ist wohl für die klinisch beobachtete Präzipitatbildung und Emulsifik