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Abstract
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Proteom-Analyse von Lipofuszin und Nachweis posttranslationaler Modifikationen aus humanen retinalen Pigmentepithelzellen
Schütt F.1,2, Überle B.3, Schnölzer M.3, Kopitz J.2, Holz F. G.1
1Universitäts-Augenklinik, 2Abteilung Molekulare Pathologie des Pathologischen Institutes, Universität Heidelberg
3Zentrale Proteinanalytik, Deutsches Krebsforschungszentrum, Heidelberg
Hintergrund: Zahlreiche Netzhauterkrankungen incl. der AMD gehen mit einer exzessiven Lipofuszin-Akkumulation im retinalen Pigmentepithel (RPE) einher. Um den Pathomechanismus der Lipofuszin-Akkumulation und die Auswirkungen der einzelnen Lipofuszin-Bestandteile auf den RPE-Stoffwechsel besser zu verstehen, haben wir nach Analyse des Proteoms humaner Lipofuszin-Granula posttranslationalen Modifikationen untersucht.
Methode: Nach Homogenisation und Gradienten-Ultrazentrifugation des RPE/Aderhautkomplexes von 10 nach Hornhaut-Spenden zur Verfügung stehenden Augenpaaren wurden die Proteinkomponenten mittels 2D Gel Elektrophorese getrennt und durch Matrix-assisted laser desorption/ionization Massenspektrometrie sowie HPLC-gekoppelter Elektrospray Tandem-Massenspektrometrie identifiziert. Im Anschluß erfolgte der Nachweis zahlreicher posttranslationeler Modifikationen wie z.B. Malondialdehyd (MDA), 4-Hydroxynonenal (HNE) oder Advanced Glycation Endproducts (AGEs).
Ergebnisse: Insgesamt konnten 76 Proteine im humanen RPE-Lipofuszin identifiziert werden. Hierzu gehören Proteine des Zytoskeletts, des Vitamin-A-Zyk